Preview

Онкоурология

Расширенный поиск

АКТИВНОСТЬ ПРОТЕАСОМ И ИХ СУБЪЕДИНИЧНЫЙ СОСТАВ ПРИ РАКЕ ПОЧКИ И МОЧЕВОГО ПУЗЫРЯ

https://doi.org/10.17650/1726-9776-2010-6-3-12-15

Полный текст:

Аннотация

В результате проведенного исследования выявлено снижение химотрипсиноподобной активности тотального пула протеасом и пулов 26S- и 20S-протеасом в ткани светлоклеточного рака почки по сравнению с неизмененной тканью. Обнаружено повышенное содержание α1-α7-субъединиц протеасом в ткани рака почки по сравнению с неизмененной тканью, что сочетается со снижением содержания LMP2- и РА28ß-субъединиц. В опухоли мочевого пузыря наблюдается увеличение активности 26S-протеасом, снижение экспрессии α1-α7 и повышение содержания LMP2-субъединицы в составе протеасом. Установлена связь активности 26S-протеасом нормальной ткани почки с отдаленным метастазированием. В ткани рака мочевого пузыря выявлены зависимость экспрессии α1-α7-субъединиц протеасом от размера опухоли, а также зависимость активности 26S-протеасом в опухоли от степени ее гистологической дифференцировки.

Об авторах

Л. В. Спирина
НИИ онкологии СО РАМН, Томск
Россия


И. В. Кондакова
НИИ онкологии СО РАМН, Томск
Россия


Е. А. Усынин
НИИ онкологии СО РАМН, Томск
Россия


Н. П. Шарова
Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН, Москва
Россия


Список литературы

1. Спирина Л.В., Кондакова И.В., Чойнзонов Е.Л. и др. Активность протеасом в тканях злокачественных опухолей различных локализаций. Сиб онкол журн 2009;(5):49–52.

2. Sharova N., Zakharova L. Multiple forms of proteasomes and their role in tumor fate. Recent Patents on Endocrin Metabol Immune Drug Discov 2008; 2(3):152–61.

3. Dahlmann B. Role of proteasomes in disease. Biochemistry 2007;8:2091–3013.

4. Ротанова Т.В., Мельников Э.Э. АТР-зависимые протеиназы и протеолитические комплексы внутриклеточной деградации белков. Биомед хим 2008;54(5):512–30.

5. Almond J.B., Cohen G.M. The proteasome: a novel target for cancer chemotherapy. Leukemia 2002;16:433–43.

6. Frisan T., Levitsky V., Polack A. et al. Phenotype-dependent differences in proteasome subunit composition and cleavage specificity in B cell lines. J Immunol 1998;160:3281–9.

7. Kotamraju S., Matalon S., Matsunaga T. et al. Upregulation of immunoproteasomes by nitric oxide: potential antioxidative mechanism in endothelial cells. Free Rad Biol Med 2006;40:1034–44.

8. Cusack J.C. Rationale for the treatment of solid tumors with the proteasome inhibitor bortezomib. Cancer Treat Rev 2003;29:21–31.

9. Charleswirth P.J.S., Harris A.L. Mechanism of disease: angiogenesis in urologic malignancies. Nature Clin Pract 2006;3:157–69.

10. Vaziri S.A.J., Grabowski D.R., Hill J. et al. Inhibition of proteasome activity by bortezomib in renal cancer cells is p53 dependent and VHL independent. Anticancer Res 2009;29:2961–9.

11. Chen Z., Ricker J.L., Malholtra P.S. et al. Differential bortezomib sensitivity in head and neck cancer lines corresponds to proteasome, nuclear factor-kappa B and activator protein-1 related mechanisms. Mol Cancer Ther 2008;7(7):1949–60.

12. Kamat A.M., Karashima T., Davis D.W. et al. The proteasome inhibitor bortezomib synergizes with gemcitabine to block the growth of human 253JB-V bladder tumors in vivo. Mol Cancer Ther 2004;3:279–90.

13. Абрамова Е.Б., Астахова Т.М., Ерохов П.А., Шарова Н.П. Множественность форм протеасомы и некоторые подходы к их разделению. Изв РАН Сер биол 2006;(2):150–6.

14. Ben-Shahar S., Komlosh A., Nadav E. et al. 26 S proteasome-mediated production of an authentic major histocompatibility class I-restricted epitope from an intact protein substrate. J Biol Chem 999;274(31):21963–72.

15. Gidehithlu K.P., Pegoraro A.A., Dunea G. et al. Degradation of albumin by renal proximal tubule cells and the subsequent fate of its fragments. Kidney Intern 2004;65:2113–22.

16. Dovhey S.E., Ghosh N.S., Wright K.L. Loss of interferon-gamma inducibility of TAP1 and LMP2 in renal cell carcinoma cell line. Cancer Res 2000;60:5789–96.

17. Ghersi G. Roles of molecules involved in epithelial/mesenchymal transition during angiogenesis. Front Biosci 2008;1(13):2335–55.

18. Heaphy C.M., Griffith J.K., Bisoffi M. Mammary field cancerization: molecular evidence and clinical importance. Breast Cancer Res Treat 2009; 118(2):229–39.

19. Tan L., Fu X.Y., Li H.H. et al. Expression of p28GANK and its correlation with RB in human hepatocellular carcinoma. Liver Int 2005;25(3):667–6.


Для цитирования:


Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Шарова Н.П. АКТИВНОСТЬ ПРОТЕАСОМ И ИХ СУБЪЕДИНИЧНЫЙ СОСТАВ ПРИ РАКЕ ПОЧКИ И МОЧЕВОГО ПУЗЫРЯ. Онкоурология. 2010;6(3):12-15. https://doi.org/10.17650/1726-9776-2010-6-3-12-15

For citation:


Spirina L.V., Kondakova I.V., Usynin E.A., Sharova N.P. THE ACTIVITY OF PROTEASOMES AND THEIR SUBUNIT COMPOSITION IN CANCER OF THE KIDNEY AND URINARY BLADDER. Cancer Urology. 2010;6(3):12-15. (In Russ.) https://doi.org/10.17650/1726-9776-2010-6-3-12-15

Просмотров: 389


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1726-9776 (Print)
ISSN 1996-1812 (Online)
X